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蛋白质相对分子量测定主要用于鉴定新的或修改过的蛋白质,以及比较不同来源的蛋白质。常用技术包括凝胶电泳(SDS-PAGE)和色谱法。SDS-PAGE因其可靠性和重复性而广泛应用,通过不同浓度的聚丙烯酰胺凝胶按分子量区分蛋白质。色谱方法如凝胶渗透色谱(GPC)和离子交换色谱(IEC)则通过测量洗脱时间估
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单细胞蛋白质组学(Single-cell proteomics)分析是对组织解离得到的单个细胞进行蛋白质组学分析,包括单个细胞内蛋白质的组成、丰度和修饰状态等。相比常规的蛋白质组学研究,单细胞蛋白质组学的优势是能够得到单个细胞的信息,进行细胞类型特异性差异表达分析,为细胞异质性、生物系统复杂性和疾病
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测定蛋白二硫键的方法主要包括质谱法、荧光标记法、紫外吸收光谱法和X射线晶体学等。这些方法的原理各异,但都可以准确地测定蛋白质中二硫键的存在和位置。其中,质谱法被广泛应用,其可以通过测量蛋白质的质荷比来确定二硫键的位置。荧光标记法是通过特定荧光染料与二硫键反应生成荧光产物,然后通过比较样品荧光强度与标
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测定蛋白质中二硫键位置的经典方法主要包括质谱法、X射线晶体学方法和NMR技术。质谱法是一种能够直接分析蛋白质二硫键连接状态的精确技术,通过分离和检测产生的离子,可以确定其质量和相对丰度,从而推断出蛋白质中二硫键的位置。质谱法的优点在于它可以提供关于蛋白质二硫键位置的直接证据,而不需要任何预先的化学或
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圆二色谱(Circular Dichroism,CD)主要用于测量光在通过光学活性样品后的偏振状态改变。在生物科学领域,由于天然蛋白质、核酸等生物大分子的构象常常具有手性(chirality),因此,它们在特定波长的紫外光或近红外光照射下,会对左旋光和右旋光产生不同的吸收,从而导致圆二色效应。 圆
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